China-Nordwestfabrik-Hersteller Collagen Cas 9064-67-9 für Lieferung auf Lager
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Reinheit99,9%
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GebrauchGesundheitswesen
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UrsprungChina
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Paket1KG/Tin 25KG/Drum*Carton
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HerstellerXI'AN-FÜHRER BIOCHEMISCHE TECHNIKco., LTD.
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HerkunftsortChina
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MarkennameLeader
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ZertifizierungISO,GMP,SGS,HALA,KOSER,HACCP
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ModellnummerLD
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Min Bestellmenge25KGS
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PreisNegotiate
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Verpackung Informationen25kg/drum
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Lieferzeit2-3 Werktage
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ZahlungsbedingungenWestern Union, MoneyGram, T/T, L/C
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Versorgungsmaterial-Fähigkeit10MTS/Month
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| Überblick | Kollagen ist der vorderste Bestandteil der extrazellulären Matrix, die reichliches faserartiges Strukturprotein in allen höheren Wesen [1] ist. Es wird größtenteils in den faserartigen Geweben wie Haut gefunden, Ligament und Sehne in Form von länglichen Fäserchen und ist auch an Hornhaut, Blutgefäße, Knochen, Knorpel, Zwischenwirbelscheibe und den Darm reichlich. Diese sind das reichlichste Protein in den Säugetieren, die vorbei 30% der Gesamtproteine im Tierkörper [2] festsetzen. Alle Proteine, die eine Struktur haben, die auf drei Schneckenpolypeptidketten basiert, die der Kollagenfamilie gehören, bis jetzt identifizierend 26 Arten [10, 11]. Die einzigartige Struktur des Kollagens ist für seine faserartige Natur verantwortlich, die sehr hart zu vermindern ist [3]. Bis jetzt ist das Molekül in 26 verschiedenen Arten klassifiziert worden, die in acht Familien abhängig von seiner Struktur, Kettenabbinden und Position im menschlichen Körper gruppiert werden. Unter den Klassifikationen kann es gefunden werden die Fäserchen-Formung, die Kellermembran, das microfibrillar und Fäserchen, die sechseckige Netz-Formung, die Fäserchen-verbundenen collagens mit unterbrochenem Tripelhelix [FACIT], Transmembrane und multiplexins [4] verankern. |
| Eigenschaften | Kollagenfasern sind allgemein weiß undurchsichtig, und bereitwillig erkannt in den Geweben. Es wird als ein viskoelastisches Material angesehen, das hochfeste Stärke und niedrige Dehnbarkeit besitzt. Sein isoelektrischer Punkt ist um pH 5,816; und im Hinblick auf Temperatur, ist die Schrumpfungstemperatur [Ts] der meisten Säugetier- Fäserchen zwischen 62°C und 65°C, während Fischfäserchen Tsstrecken von 38°C zu 54°C. andererseits, die Denaturierungstemperatur TM kleiner durch 25°C 30°C als Ts [5] ist. Es wird gewusst, dass Kollagen ein Molekül mit der niedrigen Immunisierungsfähigkeit ist und die Möglichkeiten von nicht angenommen werden vermindert, wenn es zu einem Fremdkörper eingenommen wird oder eingespritzt wird. Die einzigen Brüche, die zur Veranlassung von Immunreaktion fähig sind, sind in der schraubenartigen Region der Ketten und in der Telopeptidregion [6]. Obwohl dieses Molekül niedrige Antigenizität hat, kann es geändert werden, um jede mögliche Immunreaktion zu beseitigen. Eine Alternative kann durch die Beseitigung der mit einem Band versehenen Struktur durch Verminderung der Hitze oder der chemischen Behandlung des nicht-schraubenartigen Abschnitts durch Proteinasen oder Vernetzung [7, 8] durchgeführt werden. |
| Struktur | Drei identisch oder nicht identische Polypeptidketten bilden die eindeutige Struktur des Kollagens. Jede Kette wird aus herum 1000 Aminosäuren oder mehr in der Länge in einen Kollagenarten [9] verfasst. Das Superumwickeln von drei Polypeptidketten in einer linkshändigen Art um eine allgemeine Achse, mit dem Schwanken von einem Rückstand zwischen die angrenzenden Ketten führt zu eine einzelne ausgedehnte rechtshändige dreifache schraubenartige Anpassung. Glycin ist die einzige Aminosäure, die im Innenteil des Tripelhelixes ohne Kettenverzerrung untergebracht werden kann. Die nahe Verpackung von drei Ketten um eine allgemeine Achse führt zu eine sterische Beschränkung auf jedem dritten Rückstand. N, C-telopeptides sind die nicht-schraubenartigen Anschlüsse des Tripelhelixes, die eine bedeutende Rolle in der Bildung des Mikrofäserchens und des Fäserchens durchführen. Die Anordnung für Aminosäuren auf eine einzigartige Mode führt zu Bildung der dreifach-schraubenartigen Struktur des Kollagens. Glycin hat die kleinste Seitengruppe und wird an jedem dritten Standort im Auftrag wiederholt; es ermöglicht das nahe Verpacken der Ketten in einen Helix und lässt sehr winzigen Raum für Rückstände im Kern. In der wiederholenden Einheit von Gly-X-Y, werden herum 35% der Nichtglycinpositionen durch Prolin eingerastet, das fast ausschließlich in der X-Position gefunden wird, während Y-Positionen überwiegend durch Hydroxyprolin 4 besetzt werden. Prolyl-Hydroxylasebekehrtprolin in des Hydroxyprolins durch nach-Übersetzungshydroxylierung [10]. Hydroxyprolin enthält herum 10% von der Aminosäurestruktur des Kollagens, die für die Quantifikation des Kollagens oder seiner verminderten Produkte in Anwesenheit anderer Proteine [11] bereitwillig benutzt werden kann. Zusammen mit Hydroxyprolinkollagen haben Sie auch das Vorhandensein des ungewöhnlichen Aminosäurehydroxylysins. Hydroxylysin wird vom Lysin durch enzymatische Hydroxylierung durch Lysyl-hydroxylase gebildet; welches genau der Umwandlung des Prolins zum Hydroxyprolin ähnlich ist. Hydroxylysyl-Rückstände liefern das Zubehör von Zuckerkomponenten, das für die Bildung der dreifach-schraubenartigen Struktur des Kollagenmoleküls [12] sehr wesentlich ist-. |
| Betriebsmittel | Kollagen und Gelatine sind verschiedene Formen des gleichen Makromoleküls. Gelatine ist ein lösliches Protein, das durch teilweise Hydrolyse des Kollagens erhalten wird. In jüngster Zeit haben Anwendungen des Kollagens und der Gelatine auf dem Gebiet der Nahrung, kosmetische, photographische, Medizin und Zellkulturen sich erhöht. Die meisten Zeiten das Kollagen und die Gelatine, die in den Industrieprodukten benutzt wird, werden von den Säugetier- Quellen [Rinder- und Schweine] während erhalten; Produktion des Kollagens und der Gelatine vom Fischabfall hat beträchtliche Aufmerksamkeit in den letzten Jahren erhalten [13]. Naturquellen Kollagenquellen können von den Tier- und Gemüsequellen erhalten werden. Von den Tierquellen sind die allgemeinsten Rinder-, Schweine-, menschliches Kollagen und Marineorganismus wie Skalafische und Fischhaut [4, 14-16]. Unter diesen Tierquellen ist Rinderkollagen als vorübergehende Abdeckung für Extra-Mundwunden [17] und auch für die Brände auf dem Körper allgemein verwendet. Es hat große Anwendungen wegen seiner Hilfsbereitschaft und biocompatibility [18]. Schweinekollagenmatrizen das Potenzial im Gegenteil haben, für die Verpflanzung von Tissuen [19] nützlich zu sein. Es stellt ein biocompatible chirurgisches Material als Alternative zu einer autogenen Transplantation zur Verfügung [20]. Tierische terrestrische Quellen enthalten vom Huhn, vom Känguruendstück, von den Rattenendstücksehnen, von den Entenfüßen, von der pferdeartigen Sehne, vom Alligatorbon/von der Haut, von den Füßen des Vogels, vom Schaffell und von der Froschhaut. Arten I und II gekommen von der pferdeartigen Haut, vom Knorpel und vom Beugemuskel. Arten I, II, III und V kommen vom Hühnerhals. Art IX wird Hühnerembryo in sternal Knorpel, in mir und in III von der Haut und von IV vom Muskelgewebe [21] gefunden. Synthetische Quellen Kollagen ist weitverbreitet, Blutgerinnung, Heilung und der Gewebeumgestaltung zu helfen. Tier-abgeleitetes [natürliches] Kollagen wird in vielen klinischen Anwendungen benutzt, aber es gibt gewisse Bedenken in Bezug auf seine Rolle in der Entzündung, in der Reihe-zureihenvariabilität und in möglichem Krankheit Transfection [6]. Um immune Probleme zu vermeiden, sind einige synthetische Quellen gefunden worden, zum Beispiel nannte das Material Handels- KOD. Dieses ist ein synthetisches Protein, das von 36 Aminosäuren gemacht wird, die in Tripelhelixnanofibers und -hydrogele selbst-zusammenbauen; es ahmt natürliches Kollagen nach und es könnte nach den Handelsschwämmen oder Therapien verbessern, die auf natürlich abgeleitetem Kollagen basierten. Die Reihenfolge des Peptids ist [pro--Lys-Gly] [pro--Hyp-Gly] [Asp-HypGly] und in der Einzelbuchstabeaminosäure, ist Abkürzung [P-K-G] [P-OG] [der HUND], ihm den Namen KOD [6] gebend. Dieses Material stellt theoretische Entsprechungen gebürtigem Kollagen in der Proteinstruktur und -falte sowie pro--coagulatory Brüche dar, die Plättchenaktivierung und Adhäsion [6] fördern konnten. Es kann als hemostat oder dank eines gerinnenden Mittels seine Kapazität verwendet werden, rote Blutkörperchen einzuschließen, um zu bluten aufzuhören. Es auch bindet und aktiviert Plättchen, um Klumpen zu bilden und Heilung zu fördern, ohne Entzündung [22] zu fördern. Eine andere synthetische Quelle für Kollagen ist unter Verwendung der recombinant Technologie entwickelt worden, um hohe Qualität und Tier-abgeleitete Schadstoff-freie collagens zu produzieren. Diese recombinant collagens sind in den Säugetier- Zellen, InsektenZellkulturen, Hefe und größtenteils in der Pflanzenzellekultur produziert worden. Die Produktion des Anlage-abgeleiteten recombinant Kollagens ist unter Verwendung des Tabaks, des transgenen Maissamens und der Gerste [23] berichtet worden. |
| Anwendungen | Ergänzung des Kollagens in der Nahrung erhöht dort nahrhaftes sowie Funktionseigentum, das schließlich verbesserte Nutzen für die Gesundheit [24] ergibt. Synthese von Kollagenabnahmen mit Altern, das gewonnen werden kann, indem man Kollagen ergänzte Nahrungsmittel verbraucht. Die Stoffwechselprodukte des Kollagens ziehen Fibroblasten an und sie helfen in der Synthese des neuen Kollagens, das dann Knochen, Haut und Ligamente [25] zusammenbaut. Kollagen ergänzt Hilfen, um die Kollagenanforderung des Körpers zu erfüllen. Folglich die Nahrungsmittel, die mit Kollagen ergänzt werden, haben möglicherweise ungeheure Potenzial- und Nutzen für die Gesundheit [26]. Vor kurzem in der Lebensmittelindustrie werden sie weitgehend in den Produkten als Schaummittel, Emulsionsmittel, Stabilisatoren, microencapsulating Mittel und biologisch abbaubare filmbildende Materialien [27] benutzt. Collagens haben ungeheure industrielle Anwendungen; hauptsächlich von welchen Lügen in den pharmazeutischen und Lebensmittelindustrien. Kollagen ist als eine ausgezeichnete Biosubstanz für die Entwicklung von den Systemen gedrehten Kleidens und von Gewebetechnikkonstrukten wegen seines außergewöhnlichen biocompatibility, niedrigen Antigen- und hohen direkten Zelladhäsionsfähigkeit [2, 24] angesehen worden. Für medizinische Anwendungen; collagens werden berichtet, zu den verschiedenen Formen wie Blättern, Gestellen, Rohren, Filmen, Schwämmen, Membranen, Zusammensetzungen, Vliesen, injizierbaren Lösungen und Streuungen [28-33] verarbeitet zu werden. Kollagen ist auch Lieferung der Droge in den zahlreichen Anwendungen wie Augenheilkunde, Wund- und Brandbehandlung, Tumorbehandlung und Gewebetechnik beantragt worden. Anwendungen des Kollagens wurden auch im funktionellen Lebensmittel, in den Getränken, in den diätetischen Ergänzungen, in den Süßigkeiten und in den Nachtischen [24, 34-36] vorgeschlagen. Es ist auch als Lebensmittelzusatzstoff verwendet worden, der nachher die Verbesserung in den rheologischen Eigenschaften von Nahrungsmitteln [37] zeigte. Kollagenfilme oder -beschichtungen helfen, die Haltbarkeitsdauer der Produkte zu verlängern und als Träger von Wirkstoffen [38, 39] auch zu arbeiten. Das Kollagen vermittelte Liefersysteme in Form von Minikugeln und Tabletten werden für Medikamentenverabreichung [40] benutzt. |
| Hinweise |
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| Gebrauch | das Kollagen (löslich) zeigt erhöhte Feuchtigkeitsaufnahme und ist deshalb effektiver als Kollagen. Dieses ist eine klare flüssige Form des Kollagens bevorzugte für Gebrauch in den Kosmetik, weil, wenn es in eine Formulierung inkorporiert wird, es sich nicht als regelmäßiges Kollagen kann trennt. Wenn es in Reinigungsmittel inkorporiert wird, verringert lösliches Kollagen erheblich die Menge von den Aminosäuren, die von der Haut beim Waschen mit den Reinigungsmitteln und Wasser extrahiert werden. Lösliches Kollagen ist möglicherweise das weitverbreitetste und anerkannteste hohe Molekulargewichtprotein in den Hautpflegeformulierungen. |
| Gebrauch | Kollagen ist in den Hautpflegeformulierungen sehr populär, damit sein starkes Hydratationspotential und seine Fähigkeit viele Mal sein Gewicht im Wasser bindet und behält. Dieses, das wasserbindend sind und Zurückhaltenfähigkeit macht Kollagen effektiv für Gebrauch in den Hautfeuchtigkeitscremes als Haut-schützendes Mittel. Es lässt ein Gefühl von Tackiness oder von Trockenheit nicht auf der Haut, besonders wenn es in hydrolysierten oder löslichen Formen verwendet wird. Als Film ehemalig, Kollagenhilfen, wenn natürlicher Feuchtigkeitsverlust, dadurch helfendes Hydrat die Haut verringert wird. In den Hautpflegevorbereitungen erhöht er die Feuchtigkeit eines aktuellen Produktes, trägt Schein bei, baut Viskosität auf, und verlässt die Haut glatt und weich. Er ist nicht wasserlöslich, und ist in den kosmetischen Formulierungen für mehr als 30 Jahre sehr populär gewesen. Kollagen ist im Prolin und im Hydroxyprolin reich und gilt als ein „Handels- reines“ Protein. ursprünglich abgeleitet vom tierischen Bindegewebe, das dem Kollagen ähnlich ist, das durch den Körper in der Haut und in den Knochen produziert wird, heute für kosmetischen Gebrauch ist es auch nicht synthetisch abgeleitet oder bioengineered. Betrachtete auch ein anti-Reiz, Kollagen verursacht nicht allergische Reaktionen, als verwendet auf der Haut. Sie ist sehr stabil, mild im Geruch und im Licht in der Farbe. Dieses ist eins der effektivsten und wirtschaftlichsten Proteine, die für kosmetische formulators verfügbar sind. |
| Gebrauch | Kollagen ist ein Protein, das der Hauptbestandteil des Bindegewebes und der Knochen der Wirbeltiere ist; es kann in Gelatine und Kleber durch das Kochen im Wasser umgewandelt werden. |
| Definition | Kollagen: Ein unlösliches faserartiges proteinfound weitgehend im connectivetissue der Haut, Sehnen, andbone. Die Polypeptidketten des Kollagens (das Amino-acidsglycine und das Prolin überwiegend enthalten) dreifach-angeschwemmte schraubenartige Spulen bilden, die zusammen gesprungen werden, um Fäserchen zu bilden, die große Stärke und limitedelasticity haben. Kollagenkonten forover 30% der Ganzkörperprotein ofmammals. |
| Landwirtschaftliche Nutzung | Kollagen ist ein unlösliches faserartiges Protein, das weitgehend im Bindegewebe der Haut, der Sehnen und der Knochen gefunden wird. Polypeptidketten des Kollagens enthalten überwiegend Glycin und Prolin. Diese bilden die dreifach-angeschwemmten, schraubenartigen Spulen, um Fäserchen zu bilden, die Stärke und Elastizität haben. Kollagen erklärt vorbei 30% des Ganzkörperproteins in den Säugetieren. |
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