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| L-Tyrosin-chemische Eigenschaften |
| Schmelzpunkt |
>°C 300 (Dez.) (Lit.) |
| Alpha |
º -11,65 (c=5, VERDÜNNTES HCL/H2O 50/50) |
| Siedepunkt |
314.29°C (grobe Schätzung) |
| Dichte |
1,34 |
| FEMA |
3736 | L-TYROSINE |
| Brechungskoeffizient |
-12 ° (HCl C=5, 1mol/L) |
| Fp |
°C 176 |
| Speichertemp. |
Speicher an Funktelegrafie. |
| Löslichkeit |
1 M HCl: 25 mg/ml |
| pka |
2,2 (an 25℃) |
| Form |
Pulver |
| Farbe |
Weiß zu Blass-Braunem |
| PH |
6,5 (0.1g/l, H2O) |
| optische Tätigkeit |
[α] 20/D 11.5±1.0°, c = 4% in 1 M HCl |
| Wasserlöslichkeit |
0,45 g/l (ºC 25) |
| Merck |
14,9839 |
| Jecfa-Zahl |
1434 |
| BRN |
392441 |
| Stabilität: |
Stall. Unvereinbar mit starken Oxidationsmitteln, starke Reduktionsmittel. |
| InChIKey |
OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N |
| CAS DataBase Reference |
60-18-4 (CAS DataBase Reference) |
| NIST-Chemie-Hinweis |
Tyrosin (60-18-4) |
| EPA-Substanz-Register-System |
L-Tyrosin (60-18-4) |
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| L-Tyrosin-Verwendung und Synthese |
| Tyrosin |
Tyrosin ist eine aromatische Aminosäure, kann in einer Vielzahl von Proteinen gefunden werden, und ist im Kaseinmilcheiweiß, die Moleküle besonders reich, die Phenolgruppen, seine strukturellen formulais enthalten, ist, wie folgt:
Tyrosin wird von Li Biqi 1846 vom Kasein, vom weißen kristallinem Pulver, von den nadelartigen Kristallen oder von den Plättchen vom Wasser gefunden. Die relative Dichte von 1,456 (℃ 20), der isoelektrische Punkt von 5,66, UVaufnahmekapazität, an einer Wellenlänge von 274nm der maximalen Lichtabsorption, fähig zur Verringerung des phosphomolybdänen Säure-Phosphowolfram- sauren Reagens (Folinreagens). Schmelzpunkt: L-Körperaufspaltung 290~295 ℃ (langsame Heizung), Aufspaltung (schnelle Heizung) 314~318 ℃, das racemate 290 bis Aufspaltung 295 (langsame Heizung), Aufspaltung (schnelle Heizung) ℃ 340. Lösliches im Wasser, in Alkohol, in Säure und in Alkali, unlöslich im Äther. Traubenzuckerlösung reagiert mit Tyrosinase, um rot zu sein. laevo Isomerreibung kann das Licht ausstrahlen, wenn bei dem ℃ 170, das mit der Bariumhydroxidlösung erhitzt wird, es ein racemate werden kann, Ortho von der phenoplastischen Hydroxylgruppe des Tyrosinmoleküls ist anfällig für chemische Reaktion, wenn sie mit einer Diazoniumsäure, es verbunden wird, ist orangerote Substanz, wenn sie mit dem Kochen der verdünnten Essigsäure und des Natriumnitrits verbunden wird, es, ist purpurrot oder rot, gelb, wenn sie mit Salpetersäure verbunden wird, wenn herein schwefliges säurereagierendes mit Titandioxid es dunkelorangefarbig ist. L-Tyrosin ist ein natürlicher Körper, durch Proteolyse, Raffinierung.
Tyrosin ist eine nicht essenziell Aminosäure, ist das Material einer Vielzahl der Körperprodukte, Tyrosin wird umgewandelt in vivo in eine Vielzahl von biologischen Substanzen durch verschiedene metabolische Bahnen, wie Dopamin, Adrenalin, Thyroxin und Melaninmohnblume (Opium) von Papaverine. Diese Substanzen und Neurotransmission und Metabolismus zu steuern sind eng verwandt. Tyrosin-Metabolismusstudien helfen, die Pathogenese von bestimmten Krankheiten zu verstehen. Zum Beispiel verursacht Urin, den schwarzes saures Syndrom mit Tyrosinstoffwechselstörungen, Mangel an urinausscheidender schwarzer saurer Oxydase bei den Patienten zusammenhängt, Tyrosinstoffwechselprodukt, das Urin schwarze Säure nicht fortfahren kann aufzugliedern, wenn die Luft vom Urin entladen wird ist, es wird schwarze Oxidationssubstanz in der Luft. leiden unter dieser Krankheit, stellten die Windeln der Kinder heraus, um zu lüften drehen allmählich schwarzes, langes Haus des Urins auch sind schwarz. Albinismus ist auch mit dem Metabolismus des Tyrosins, die Patienten betroffen, die Tyrosinase ermangeln, macht Tyrosin metabolites-3,4-dihydroxyphenylalanine unmöglich, Melanin zu bilden, damit die Hauthaare weiß sind. |
| nicht essenziell Aminosäure |
Aminosäure ist eine Ableitung, deren Wasserstoffatom einer Kohlenwasserstoffkette durch Amino ersetzt wird. Aminosäuren sind die grundlegenden Struktureinheiten von Proteinen. Die Aminosäuren, die natürliche Proteine haben festsetzen normalerweise, 20 Arten. Außer Prolin sind die Aminosäuren α-Aminosäure. Seine Strukturformel ist:
Entsprechend der polaren Art von Gruppen der Seitenkette R der α-Aminosäure, können 20 allgemeine Aminosäuren, die Protein bilden, in vier Gruppen unterteilt werden: (1) r-Gruppe nicht polare Aminosäuren. (2) werden r-Gruppen, die Polarität aber haben, nicht aufgeladen. (3) r-Gruppe mit a belasteter Aminosäure positiv -. (4) sind r-Gruppen negativ - belastete Aminosäuren. Tyrosin und Serin, Threonin, gehören, den gleichen r-Gruppen von Polarität aber haben nicht aufgeladen Aminosäuren. Zusätzlich zum Glycin ist alle α-Aminosäuren, Αkohlenstoffatom ein asymmetrisches Kohlenstoffatom und deshalb optisch aktiv. Das optisch aktive Aminosäuresymbol und seine Größe hängen von der Art der r-Gruppe ab, und die Lösung pH maß. 20 Aminosäuren, die in der Proteinformung, -tyrosin, -phenylalanin und -tryptophan mit einbezogen werden, haben eine Lichtabsorptionsfähigkeit, die die Basis der Anwendung von UVspektralphotometrie (an einer Wellenlänge an 280nm) um Proteinkonzentration zu messen ist.
Die Farbreaktion der einzelnen Aminosäure kann für qualitative und quantitative Analyse dieser Aminosäuren verwendet werden. Allgemein verwendeten Mirrens, Reaktion-wenn die Phenolverbindung mit rot zu machen Hektogramm (NO3) 2 heiß, die Proteine, die Tyrosin enthalten, diese Reaktion haben; Pauly Reaktion-im alkalischen sauren Paronym der Lösung, des Histidins und des Tyrosins mit der diazotierten rot zu machen Sulfosäure.
Tyrosin ist eine polare aromatische Aminosäure, die phenoplastische Hydroxylgruppe hat. Abgekürzt als Tyr, Y. Es und Tryptophan, Lysin gehören ketogenic, glycogenetic und nicht essenziell Aminosäuren. In den Tieren wird es durch Hydroxylierung des Phenylalanins erzeugt, zerlegen alle beide und wandeln durch die allgemeinen Bahnen um. Es kann in Dopamin, Adrenalin, Norepinephrin, Thyroxin, Melanin, protopine und Tyramin und andere bioactive Substanzen umgewandelt werden. Der kongenitale Mangel der menschlichen und Tierkörper der Phenylalaninhydroxylase, schwarze saure Oxydase des Urins, Tyrosinase, kann zu Phenylketonurie, schwarze Harnsäurekrankheit und Albinismus beziehungsweise führen. Tyrosinspaltprodukte sind Fumarsäure und acetoacetate.
Über Informationen von Chemicalbook Andy.
Die oben genannten Informationen werden durch das chemicalbook von Tian Ye redigiert. |
| Tyrosin im menschlichen Metabolismus |
Tyrosin ist AminosäureBausteine von Proteinen und von Haben einer Seitenkette, die einen aromatischen Ring der Ionisierung hat, wird gewöhnt zum wässrigen, Tyrosin im menschlichen und Tierkörper wird durch die Hydroxylierung des Phenylalanins, so, wenn Phenylalaninnahrung ausreichend ist, es ist nicht essenzielle Aminosäure erzeugt.
Katabolismus des Tyrosins wird erstens durch Tyrosinaminotransferase in der Leber katalysiert, dann umwandelt in hydroxyphenyl Pyruvat, das Enzym benötigt Coenzympyridoxalphosphat. Hydroxyphenyl-Pyruvat durch Hydroxylphenylketonurie-Hydroxylaserolle, während oxydierende Entcarboxylierung und Metastase und die Ortho Hydroxylierung des Benzolringes der Seitenkette des Pyruvats, zum das schwarze saure des Urins zu erzeugen (Glyoxyl- Säure). Das Enzym ist ein proteinhaltiges kupfernes Metall und benötigt Ascorbinsäure und Coenzym verbrauchen molekularen Sauerstoff. Schwarze Säure im Urin im Urin schwarzen sauren dioxygenase (schwarze saure Oxydase des Urins) katalysiert das Spaltungsbenzol, um Maleinsäure acetoacetate zu produzieren; Enzym ist Eisenmetalle eines Proteins, die Reaktionen erfordern Sauerstoffmolekül, herein mit einbezogen zu werden. Maleinsäure über die entsprechende acetoacetate Isomeraserolle in fumarylacetoacetate benötigt Coenzymglutathion. Schließlich von der entsprechenden Hydrolase, die als Fumarsäure und Acetylsäure, also Tyrosin ist glycogeneticr hydrolysiert wird und ketogenic Aminosäuren.
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| Tyrosinkinase |
Tyrosinkinase, Enzym katalytisch im Peptidketten-Tyrosinrückstand (Orte) phosphoryliert, Spiele eine wichtige Rolle in der biologischen Metabolismus- und Zellkommunikation und Molekulargewicht von 56.000, endometrial verklemmtes Enzym. Das Enzym besteht aus zwei Gebieten, einem katalytischen Gebiet und erklärt die meisten Enzymmoleküle, das zwei Tyrosinphosphorylierungsstandorte und Wechselstrom - Anschluss enthält; das andere ist das regelnde Gebiet (d.h. Gebiet SH2) und enthält das N-Anschluss myristoylation, den Serinphosphorylierungsstandort und die übereinstimmenden Regionen.
Tyrosinphosphorylierungsstandorte des katalytischen Gebietes zeigt eine große Beziehung zur Tyrosinkinasetätigkeit, wenn diese Standorte phosphoryliert sind, tyrosinekinase Tätigkeit würden gehemmt; im Gegenteil wenn die Phosphorylierung von tyrosyl sauren Standorten mit der Phosphatase dephosphorylate, die Kinasetätigkeit erheblich erhöht werden kann. Tyrosinphosphorylierungsstandorte nahe den Enden des C, aber mit unterschiedlicher Tyrosinkinasegenexpression (z.B., c-src Genproduktfamilie), der Standort dieser Standorte ist, unterschiedlich wenn er heraus fehlt, das es, ist Kinasen aktiviert. Darüber hinaus hindert die polyomavirus mittlere T-Antigengenexpression und die c-src Tyrosinkinasebindungsstellen in der Nähe von Tyrosin 527 am Standort, da er zu diesem Standort zu nah ist, die Bildung von einem sterischen den Phosphorylierungsstandort, es erhöht die Kinasetätigkeit.
Gebiet SH2 zusätzlich zu den übereinstimmenden Regionen, andere Teile sind von den großen Unterschieden bezüglich der Struktur, also zu fungieren ist möglich, mit verschiedenen stabilisierten Faktoren, Spiele eine Rolle, wenn man die Kinasetätigkeit reguliert. |
| Tyrosinjodid |
Tyrosinjodid bezieht sich ein auf Jodmittel, das Jodid ersetzt das Proton drei und fünf des Benzolringes des Tyrosins aktivierte. Jodidprozeß wird hauptsächlich auf dem acinar Hohlraum des Thyroglobulinmoleküls nahe der Spitze der Mobilfunkanlage durchgeführt.
Tyrosinjodid und T4, Synthese T3 nach Schritten: Tyrosin reagiert erstens mit dem Jodid, das einen Mono-Iodotyrosine (MIT) erzeugt und diiodo Tyrosin (DIT), zwei Moleküle DIT werden angeschlossen, um T4 zu erzeugen. T3 ist hauptsächlich im umgebenden Gewebe Deiodination, der durch das T4 erzeugt wird, aber in den Epithelzellen kann durch ein Molekül MIT- und DIT-Verbindung auch erzeugt werden (sehen Sie Zahl unten):
In den Epithelzellen über Jodidreaktion wird auf dem Thyroglobulinmolekül-Tyrosinrückstand, nicht in Anwesenheit des freien Tyrosins durchgeführt. Deshalb wird Schilddrüsenhormonsynthese im Thyroglobulinmolekül durchgeführt. Thyroglobulin ist ein Glucoproteid, Thyroglobulin im menschlichen Körper wird verfasst aus vier Polypeptid, jedes Molekulargewicht 160 000 der Polypeptidkette, dort sind zwei Formen der Polymerisierung von vier Polypeptidketten: eins ist Schwefelverknüpfung der Kette mit vier Polypeptiden dicarbonische gegenseitige; das andere ist in den ersten zwei Disulfid verbundenen Polypeptidketten werden Dimer, die dann kovalent verbanden. Dreidimensionales strukturelles integriertes Tetramer des Thyroglobulinmoleküls muss abgeschlossen werden, um bestimmte Tyrosinrückstände zu machen haben richtiges räumliches Positionszwecks Jodid und damit jodierten Tyrosinmähdrescher in TH zu machen. Jedes Molekül von Thyroglobulin enthält ungefähr 120 Tyrosinrückstände, wenig Tyrosin ist jodiert. Es wird gefunden, dass Thyroglobulinmoleküle MIT und T3 sich verhältnismäßig der Ratten erhöhen, die möglicherweise eine Ausgleichsaktion sind, zum mit Jodmangel fertig zu werden. Synthese von T3 erfordert 1/4 Jod weniger als die Synthese von T4, während die Tätigkeit von T3 größer als T4 ist. Weil das Verhältnis des Thyroglobulinmoleküls T4/T3 von 12 und der Tag T4, T3secretions-Ratenverhältnis 3 ist, ist es sichtbar, dass innerhalb der Schilddrüse T4 in T3 umgewandelt werden kann.
Hinweis: Medizinische Enzyklopädie Chinas, die Ausschuss redigiert; Zhang Changying-Herausgeber der chinesischen medizinischen Biochemie der Enzyklopädie siebzehn. |
| Neuropeptide-Tyrosin |
Neuropeptide-Tyrosin war ein abiologically aktives Polypeptid, das getrennt wurde und gereinigt im Jahre 1982 durch die Vereinigten Staaten Tatemoto, aus 36 Aminosäuren bestehend, sind seine Struktur pankreatischem Polypeptid, peptidesilk, es gehört einer Familie von Peptiden ähnlich. Neuropeptide-Tyrosingene bestehen aus 7200 niedrigen Paaren, enthalten vier Exons und fünf Introns, können übertragen werden, ausdrückten den neuropeptide Tyrosinvorläufer, der 97 Aminosäuren enthält. Er wird hauptsächlich in das zentrale verteilt und Zusatznervensystem, Herz-Kreislauf-System, dort ist auch in den Nervenfasern reich, die ein neuropeptide Tyrosin haben. Im Zusatznervensystem ist es koexistiert hauptsächlich mit Norepinephrin im sympathischen nervesand wird freigegeben durch die sympathischen Nervenenden; im Herz-Kreislauf-System sind neuropeptide Tyrosinneuronen hauptsächlich in den Atrien, in den Herzkammern und in der kranzartigen Kurve herum; in den Blutgefäßen werden neuropeptide Tyrosin aremainly im arteriellen System, venöses System weniger verteilt. Neuropeptide-Tyrosin ist eins der starken gefäßverengenden Substanz im Körper, hat einen sehr starken und schnellen und dauernden Effekt auf kranzartige, der Femoralarteriekontraktion zerebrale Arterie, überlegene mesenteriale Arterie, Lungenarterie und Pfortader. Neuropeptide-Tyrosin ist eine regelnde Angelegenheit, nachdem intravenöse Injektion den Effekt der langsamen Herzfrequenz hemmen kann für eine lange Zeit verursacht durch die Rolle der nervösen Aufregung. Neuropeptide-Tyrosinmechanismus wird nicht noch verstanden, denken einige Leute, dass es möglicherweise mit Adenylate Cyclase und G-Proteinaktivierung zusammenhängt; es wird berichtet, dass es erheblich Depolarisierung auf Gefäßzellen des glatten Muskels hat. Neuropeptide-Tyrosinfreigabe verbunden ist möglicherweise mit myokardialer Ischämie, zerebrales vasospasm, das Vorkommen des Bluthochdrucks bezogen. Im Jahre 1989 Scott fand, dass, nach intraventrikulärer Einspritzung, sie nicht nur nicht Blutdruck erhöhte, aber niedriger, unterstrich sie, dass solch eine Rolle die Rolle von neuropeptide Tyrosin im Hirnstamm war und sympathische ausführende Antriebe hemmte. |
| Melanin |
Melanin ist nitrogenhaltige melanosomes, wird verteilt besonders in Haut, Haar, die choroid Schicht, produziert durch die Melanocytes. Tyrosin ist eine Voraussetzung für die Synthese des Melanins, in der Tyrosinase, hydroxylieren erstens Tyrosin in das Dopa (dihydroxyphenylalanine 3,4) und folgt dem Dopa in Dopaquinon. Tyrosinase ist ein Enzym, das die Synthese des Melaninenzyms katalysiert, ist eine Kupfer-enthaltene Phenoloxydase. Von der Dopaquinonreaktion werden die folgenden Reaktionen automatisch, zeichnen hauptsächlich Indolquinon durch die Seitenkettenreaktion durchgeführt, gefolgt von der Anhäufung, um Melanin zu synthetisieren. Wirklich muss Melanin mit Proteinen und Phospholipiden kombiniert werden, um so genannte Melanins zu bilden Körnchen eines, um zu existieren. Pathogenese von Albinismus liegt an einem angeborenen Fehler von Tyrosinase, die Melanocytes die Fähigkeit verlieren lässt, Melanin zu synthetisieren.
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| Identifizierungstest |
Nehmen Sie 0,1% der Beispiellösung 5ml, Plusninhydrintestlösung (TS-250) 1ml, Hitze, rötliches Veilchen erscheint. |
| Inhaltsanalyse |
Wiegen Sie genau Probe durch die Vortrocknung nach 105 ℃ 2h über 400mg, Bewegung in eine Flasche 250mL, sich auflösen herein über 50ml der Essigsäure, hinzufügen 2 Tropfen der violetten Testkristalllösung (TS-74), mit Perchlorsäure 0.1mol/L, titrieren zum blaugrünen Endpunkt. Gleichzeitig eine Blindprobe durchführen und die notwendigen Korrekturen machen. gleichwertiges L-Tyrosin der Perchlorsäure 0.1mol/L (C9H11NO3) 18.12mg pro ml. |
| Giftigkeit |
Safe für Nahrung (FDA, §172.320, 2000). |
| Begrenzte Nutzung |
4,3% aufgrund der Überlegenheit der Gesamtproteinnahrungsmittel (FDA, §172.320, 2000).
FEMA: Bäckereiprodukte, Fleischwaren, Imbissnahrungsmittel, Würzen, Würzewürzende Produkte sind 250mg/kg.
Die maximale Menge, die maximal zulässige vom Rückstandgrenzchinesischen Namen der Lebensmittelzusatzstoffe des chinesischen Namens des Lebensmittelzusatzstoffs der Nahrung gelassen die Nahrungsmitteladditive Funktion der additiven die Erlaubnis gehabten maximalen Rückstände der Menge (g/Kg) die Erlaubnis gehabt wird maximal zulässigen (g/Kg) L-Tyrosin-Nahrungsmittelgewürze für Nahrungsmittelaromavorbereitung verwenden sollte die maximal zulässige Menge und die maximal zulässigen Rückstände jedes Parfümbestandteiles nicht übersteigen
im GB 2760 |
| Chemische Eigenschaften |
Kristall- oder kristallenes Pulver der weißen Nadel, geruchloser, bitterer Geschmack, ℃ mp334 (Aufspaltung) ist unlöslich im Wasser (0,04%, ℃ 25) unlöslich, im Äthanol, im Äther und im Aceton, in löslichem in der Dünnsäure oder in der Basis. Der isoelektrische Punkt von 5,66. |
| Gebrauch |
Für biochemische Forschung wird es als Aminosäuren verwendet, die in der Medizin für die Behandlung von Poliomyelitis, von Gehirnentzündung, von Hyperthyreose und von anderen Krankheiten ernährungsmäßig sind.
Ernährungsergänzungen. für die Fertigung von L-Dopa diiodo Tyrosin. Nachdem Aminocarbonyl heiße Reaktion mit Zucker, kann es spezielle Geschmackssubstanzen erzeugen.
Für Gewebekultur (L-Tyrosin· 2Na· H2O), biochemische Reagenzien, Behandlung von Hyperthyreose. Auch verfügbar als Modulation für rhe eldee, die Nahrung der Kinder und die Nahrungsmittel von Pflanzenblättern. |
| Produktionsverfahren |
nach Niederschlag des Kaseins, lösen sich Seide und andere Protein saure hydrolyzates, im verdünnten wässrigen Ammoniak, mit Essigsäure sich neutralisieren zu pH = 5, Rekristallisation, um ihn abzuleiten auf. Extrahieren Sie das Schwein hydrolyzate, um an zweiter Stelle grobes flüssiges kristallenes reines Cystin, Speicher zu erhalten zwei Tage bei 20 ℃, Tyrosinniederschlag, Filtration, verfügbares Tyrosinrohprodukt, verfeinern Sie auch, um L-Tyrosin zu empfangen. 1% von Schweinertrag.
Kasein als Rohstoffe, Rückfluß für mehrere in der hourshydrochloric Säure, Filter und Konzentrat, Soda und Holzkohle, kristallisieren, erreichen Produkte.
Produktion des L-Tyrosins nimmt hauptsächlich Proteolyseextraktion. Dünger, Hufwinkel, Seide und andere Rohstoffe, Säurehydrolyse, Trennung und Reinigung.
Dünger [HCl (Hydrolyse)] → [110 ℃, 24h] hydrolyzate [Eilsäure] → [konzentriert durch Verdampfung] zusätzlich zum Säure [Holzkohle] → destaining Lösung [Bleiche, Abkühlen und Kristallisation] → L-Tyrosinrohprodukt [Aktivkohle (verfeinert)] → [90 ℃, 30min] Filtrat [kristallenes] → L-Tyrosin.
Hydrolyse, Eilsäure der Dünger, Wasser, industrielles salzsauer als 1: 1,3: 1 Verhältnis nach Gewicht, beziehungsweise gesetzt in den hydrolysierten Zylinder, Hitze zu ℃ 112-114, stoppen nach 24h des Rührens unter Rückfluß, kühl und zu entfernen der Filter, zu geben filtrieren, der hydrolyzate ist. Das hydrolyzate wird durch Verdampfung zu einem Sirup, addieren Wasser, um sich aufzulösen konzentriert, oncentrated durch Verdampfung, also wiederholen Sie dreimal, die Säure zu hetzen.
Die Bleiche, kristallisiertes Konzentrat wird mit destilliertem Wasser zur ganzen Lösung, hinzufügen wässrige Ammoniaklösung pH 3,5, 1% Holzkohle wird hinzugefügt verdünnt und kocht mit rührendem 10min und rührt sich in einem Wasserbad bei 90 ℃ ausgebrüteten 30min, Filter, wenn heiß, wird Aktivkohleschicht mit destilliertem Wasser 3mal gewaschen, und das Filtrat und die Reinigungen werden kombiniert. Entsprechend der Tat fahren Sie fort, Aktivkohle zu benutzen, um die Lösung hellgelb zu machen. Das Filtrat wird in ruhigen Platz unterhalb 10 ℃ 24h, IE, kristallener Niederschlag, Filtration gelegt, um grobes L-Tyrosin zu erhalten.
Umkristallisiertes grobes 1:20destilliertes wasser des Tyrosins wird, nach der ganzen Lösung, plus 1% Aktivkohle, 90 ℃ Isolierung hinzugefügt, die 30min, den Filter mischt, der heiß ist und das Filtrat, das zu verfeinert kühl ist, kristallisieren. Die Kristalle werden durch die Filtration gesammelt, zweimal gewaschen mit wasserfreiem Äthanol, das trocknende ℃ 60, das Endprodukt ist L-Tyrosin. |
| Chemische Eigenschaften |
Weiß zum elfenbeinfarbenen Pulver |
| Chemische Eigenschaften |
L-Tyrosin ist geruchlos und hat einen milden Geschmack. L-Tyrosin ist eine unwesentliche Aminosäure, da es im menschlichen Körper vom Phenylalanin synthetisiert wird. Es ist ein Vorläufer zum Adrenalin, zum Norepinephrin und zum Dopamin, drei wichtige Neurotransmitter. |
| Vorkommen |
Berichtet fand im Weißbrot, im Makkaroni, in den Eiernudeln, in den Corn Flakes, in den Maiskörnern, im Hafermehl, in der Weizenkleie, in den Weizenflocken, im Weizenflocken, im Gerstennaturreis, im Roggenmehl, im Vollkornweizenmehl, in der Buttermilch, im Blauschimmelkäse, im Cheddar-Käse, im Hüttenkäse-, Frischkäse, im Parmesankäseparmesankäse, im Speck, in kuriertem Schinken, in den Frankfurtern, in der Schweinswurst, in Büchsen konservierten roten Gartenbohnen, in Büchsen konserviertem Zuckermais, in Büchsen konservierten Erbsen, in Büchsen konservierten Limabohnen, in Büchsen konservierten Kartoffeln, in den Mandeln, in den Acajoubäumen, in den Erdnüssen, in den Daten, im Rindfleisch, im Lamm, im Kalbfleisch, im Huhn und im Truthahn. |
| Gebrauch |
Tyrosin ist eine Aminosäure. Haut- Anwendungen produzieren möglicherweise eine Extrareserve des Tyrosins in der Haut-, Unterstützungs- oder „Aktivieren“ Melaninsynthese. Dieses sollte den Effekt des bräunenden Prozesses der Reihe nach erhöhen und ausdehnen. Der Effekt des Tyrosins wird verbessert, wenn das Produkt Vitamin B (Riboflavin) plus ein zusätzliches Mittel enthält, das chemisch als Atp bezieht (Adenosintriphosphat). die Experimente, die mit Ltyrosin in Form von wasserlöslichen Ableitungen geleitet wurden, fanden, dass es die Epidermis zur basalen Schicht eindringt, in der die Melanocytes lokalisiert werden. Sie wird in den Sonnenbräunegaspedalen und in Haut-bronzierenden Kosmetik verwendet, um den bräunenden Prozess zu beschleunigen. |
| Gebrauch |
neuromuscular Blocker |
| Gebrauch |
L-Tyrosin ist eine der 22 proteinogenic Aminosäuren, die durch Zellen benutzt werden, um Proteine zu synthetisieren. L-Tyrosin wird biologisch vom L-Phenylalanin umgewandelt und ist der Reihe nach wird umgewandelt in L-DOPA und umgewandelt weiter in die Neurotransmitter: Dopamin, Norepinephrin und Adrenalin. |
| Definition |
ChEBI: Eine optisch aktive Form des Tyrosins, das L-Konfiguration hat. |
| AromaSchwellenwerte |
Entdeckung: >10 PPMs |
| Synthese-Hinweise |
Chemisches und pharmazeutisches Bulletin, 28, P. 673, 1980 DOI: 10.1248/cpb.28.673
Zeitschrift des American Chemical Society, 100, P. 3559, 1978 DOI: 10.1021/ja00479a044
Tetraeder-Buchstaben, 29, P. 3591, 1988 DOI: 10.1016/0040- 4039(88) 85301-2 |
| Sicherheits-Profil |
Ein experimentelles Teratogen. Experimentelle reproduktive Effekte. Wenn es zur Aufspaltung erhitzt wird, strahlt es scharfen Rauch und Reizungsdämpfe aus. |
| Reinigungs-Methoden |
Wahrscheinliche Verunreinigungen sind L-Cystein und das Ammoniumsalz. L-Tyrosin wird im verdünnten Ammoniak aufgelöst, dann kristallisierte, indem man verdünnte Essigsäure pH 5. hinzufügt. Auch kristallisieren Sie es von H2O oder von EtOH/H2O, und trocknen Sie es bei Zimmertemperatur in einem Vakuum über P2O5. Es sublimes bei 235-240o/0.03mm mit Wiederaufnahme 99,2% und unracemised [grob u. Gradsky J morgens Chem Soc 77 1678 1955]. [Albert Biochem J 50 690 1952, Greenstein u. Winitz die Chemie der Aminosäuren J. Wiley, Vol. 3 pp. 2348-2366 1961, Beilstein 14 IV 2264.] |
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| L-Tyrosin-Vorbereitungs-Produkte und Rohstoffe |
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| Umbau: Informationen des verwandten Produkts des L-Tyrosin-(60-18-4) |
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